摘要(Abstract)：
为了揭示淡紫紫孢菌丝氨酸蛋白酶PRB1在感染线虫过程中的功能及关键氨基酸残基，利用生物信息学方法对PRB1进行系统鉴定与催化机制分析，预测保守结构域，构建蛋白质结构模型，定位活性位点，解析底物-酶相互作用。结果表明：PRB1具有枯草杆菌丝氨酸蛋白酶所特有的Inhibitor I9及Peptidase S8保守结构域；催化三联体由Asp202、 His23和Ser400组成；结构中存在2个二硫键Cys157-Cys465、 Cys341-Cys372,对结构的稳定性具有重要作用。在PRB1的三维结构中，Gly445、 Pro451、 Ala452位点与底物分子形成氢键相互作用，Ile450、 Pro455位点与底物形成烷基相互作用，成为PRB1的关键氨基酸残基，是淡紫紫孢菌丝氨酸蛋白酶的理性设计的理论靶点。
关键词(KeyWords)：淡紫紫孢菌;丝氨酸蛋白酶;生物信息学;保守结构域
基金项目(Foundation):国家自然科学基金项目(32400065);; 济南大学新引进人才科研项目(16010089042)
作者(Author):刘力,黄俊鹏,陈孟临,程晓茜,张秀君,何文兴
DOI:10.13349/j.cnki.jdxbn.20260319.002
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